BCAA przełącznik anaboliczny

20 stycznia 2017
441 Wyświetleń

Aminokwasy rozgałęzione były obszernie i niejednokrotnie opisywane na łamach magazynu Perfect Body. Śmiem twierdzić, że większość z Państwa posiada wystarczającą wiedzę na ich temat, jednak mam nadzieję, że ten artykuł pozwoli jeszcze lepiej zrozumieć ich wpływ na syntezę białek mięśniowych i rozwieje wszelkie wątpliwości. Liczę również na to, że każdy znajdzie w nim jakąś nowinkę, o której wcześniej nie słyszał, dlatego serdecznie zapraszam do czytania.

Gwoli wstępu – kilka słów dla laików

Branched Chain Amino Acids (BCAA) to trzy aminokwasy rozgałęzione – leucyna, izoleucyna i walina należące do grupy aminokwasów egzogennych, których organizm sam nie może syntetyzować. Właśnie dlatego muszą być one dostarczane z pożywieniem. BCAA stanowią około 35-40% aminokwasów w naszym ciele i około 16% aminokwasów tkanki mięśniowej[1]. W późnych latach siedemdziesiątych XX wieku Goldberg i Chang dostrzegli, że aminokwasy rozgałęzione są utleniane w mięśniach i mogą być dla nich „trzecim paliwem” zaraz po węglowodanach i tłuszczu[2]. Od tamtego okresu ich popularność cały czas wzrasta, a dziś przypisuje się im kilka cennych dla osób aktywnych fizycznie i sportowców właściwości, m.in.: zmniejszają potreningową opóźnioną bolesność mięśniową (tzw. DOMS, nadal błędnie nazywane zakwasami), oddalają pojawienie się zmęczenia na treningu, oszczędzają wykorzystanie glikogenu, zwiększają wydolność, a co najważniejsze zwiększają syntezę białek mięśniowych po zakończonym treningu. W tym artykule skupię się na omówieniu ostatniej, dość kontrowersyjnej kwestii.

Kinaza mTOR i kluczowa rola leucyny

Żeby zrozumieć wpływ aminokwasów rozgałęzionych na syntezę białek mięśniowych, w pierwszej kolejności musimy poznać kilka podstawowych terminów. Pierwszym z nich są kinazy, czyli grupa enzymów (konkretnie transferaz) przenoszących grupę chemiczną, w tym przypadku grupę fosforanową, ze związku wysokoenergetycznego, jakim jest ATP (adenozynotrójfosforanu), na cząsteczkę docelową. Największą grupę kinaz tworzą kinazy białkowe, których substratami są białka. Przeprowadzają reakcję fosforylacji cząsteczki specyficznego dla danej kinazy białka. Za sprawą takiej fosforylacji dochodzi do zmian konformacji białka, ale także do zmian jego aktywności biologicznej/funkcji danego substratu. Kinazy białkowe biorą udział w niemal wszystkich procesach komórkowych, takich jak np.: proliferacja czy różnicowanie, są odpowiedzialne za prawidłowe funkcjonowanie komórki, jej żywotność, kontrolują apoptozę oraz oddziaływają z receptorami znajdującymi się w błonie plazmatycznej komórki. Nasze komórki nie mogłyby sprawnie funkcjonować bez dobrze rozwiniętej sieci przekazywania informacji[3].


Jedną z takich kinaz jest kinaza białkowa serynowo-treoninowa mTOR (ang. mammalian target of rapamycin), nazywana ssaczym celem rapamycyny, którą uważa się za regulatora hipertrofii mięśni szkieletowych.

Z punktu widzenia kulturysty kinaza mTOR jest przede wszystkim ważnym przełącznikiem między procesami katabolizmu a anabolizmu, dlatego zależy nam na jej aktywacji.

Rapamycyna należy do grupy leków immunosupresyjnych, które zapobiegają odrzucaniu przeszczepionych narządów i tkanek, co oznacza, że prowadzi do inhibicji kinazy serynowo-treoninowej mTOR.

W komórkach ssaków mTOR występuje w postaci dwóch kompleksów białkowych: mTORC1 i mTORC2. Wspólnym składnikiem obu kompleksów jest kinaza mTOR oraz pewne białko o skomplikowanej nazwie mLST8/GβL (mammalian LST8/G protein β-subunit like protein). Kompleks mTORC1 bierze udział w regulacji wzrostu, proliferacji, autofagii, przeżycia komórek poprzez fosforylację kinazy rybosomalnej S6 (S6K1) oraz tzw. białka wiążącego eukariotyczny czynnik inicjacji translacji – 4EBP1. Proces ten promuje translację mRNA i biogenezę rybosomów. Drugi kompleks mTORC2 jest poznany w mniejszym stopniu, jednak wiadomo, że reguluje cytoszkielet aktynowy i aktywność innych kinaz białkowych PKC i Akt.

Piszę o tym, ponieważ niektóre aminokwasy (zwłaszcza leucyna) są zdolne do aktywacji anabolicznego szlaku sygnałowego kinazy mTOR, która następnie pobudza aktywność kinazy rybosomalnej S6K1 przez fosforylację kinazy zależnej od fosfatydyloinozytolu – PDK1, co prowadzi do zapoczątkowania syntezy białek mięśniowych. Udowodniono, że w niepobudzonych komórkach niefosforylowany 4EBP1, wiąże się silnie z eukariotycznym czynnikiem inicjującym (eIF4E) i hamuje procesy translacji białek. Okazuje się, że doustne podawanie leucyny hamuje to połączenie i wzmaga procesy translacji białek. Należy koniecznie wspomnieć o tym, że na aktywację tej anabolicznej ścieżki metabolicznej oprócz aminokwasów mają też wpływ m.in. czynniki wzrostu, insulina, stres oksydacyjny czy czynniki osoczowe[4] (Ryc. 1).

Skoro insulina i stres oksydacyjny (wywołany np. ciężkim treningiem) potrafi aktywować kinazę mTOR, po co nam aminokwasy rozgałęzione?

Różnica pomiędzy tymi czynnikami jest taka, że leucyna bezpośrednio aktywuje kinazę mTOR, a pozostałe czynniki oddziałują na kinazę Akt[5]. Cały szlak Akt-mTOR jest zaangażowany w hipertrofię włókien mięśniowych.

Odpowiednio skomponowane posiłki potreningowe pobudzające wydzielanie insuliny, (np. węglowodany) wraz z porcją białka i BCAA mogą pośrednio i bezpośrednio aktywować kinazę mTOR.

rys01

Ryc. 1 Przypuszczalny szlak sygnałowy prowadzący do aktywacji kinazy rybosomalnej p70S6k w tkance mięśniowej. p70S6k i 4EBP-1 zostają ufosforylowane i zwiększa się proces translacji białka.

Idea progu leucynowego

Wiemy już, w jaki sposób leucyna (w mniejszym stopniu inne aminokwasy) może zwiększać syntezę białek mięśniowych, jednak toczą się dyskusje, jaka jej ilość jest optymalna do wywołania tego procesu i przekroczenia progu leucynowego. Odpowiedź nie jest taka prosta, jak mogłoby się wydawać, ponieważ próg leucynowy jest wyższy u osób starszych i nieaktywnych fizycznie, a obniżeniu ulega wskutek treningu oporowego, dlatego dokładna ilość tego aminokwasu nie została ustalona[6].


Badanie opublikowane w ubiegłym roku w American Journal of Clinical Nutrition oceniało wpływ na syntezę białek mięśniowych kilku rożnych kombinacji i dawek izolatu białka serwatki i leucyny w spoczynku i po treningu oporowym. Czterdziestu młodych mężczyzn (średnia wieku 21 lat) podzielono na grupy: pierwsza przyjmowała 25g porcję białka serwatkowego zawierającą 3g leucyny, druga grupa przyjmowała 6,25g białka serwatkowego (0,75g leucyny), trzecia grupa spożywała 6,25g białka i dodatkowo przyjmowała leucynę 3g (całkowita ilość), czwarta grupa spożywała 6,25g białka i leucynę5g (całkowita ilość), a ostatnia piąta grupa – 6,25g koncentratu białka serwatki i BCAA o całkowitej zawartości leucyny 5g. Wyniki wykazały, że przyjmowanie 6,25g białka serwatkowego wraz z leucyną (5g) działało silniej anabolicznie niż ta sama dawka białka serwatkowego z 3g leucyny, dodatkowo zwiększało w takim samym stopniu syntezę białek jak 25g dawka białka[7].

Badanie to tylko potwierdza, że jakość białka, które przyjmujemy z pożywienia, może mieć decydujący wpływ na gwałtowny wzrost leucyny we krwi i zwiększenie procesu syntezy białek mięśniowych. Badania innych naukowców [8,9] pokazały, że przyjmowanie 20g dobrej jakości białka wystarczająco stymuluje syntezę białek mięśniowych u młodych i wytrenowanych osób. Taka ilość białka zawiera około 2g leucyny, co można uznać za ilość minimalną do przekroczenia progu leucynowego

 

rys02

Jak wykorzystać BCAA?


Kończąc artykuł należy stwierdzić, że aminokwasy rozgałęzione, które są powszechnie stosowane przez sportowców, mogą okazać się doskonałym dodatkiem do posiłków potreningowych, zwiększających ilości leucyny i stymulujących syntezę białek mięśniowych. W tym celu w zupełności wystarczy 10 g porcja BCAA XPLODE Powder® zawierająca 3g leucyny. Osoby, które korzystają z odżywek białkowych, takich jak np. Whey Protein Complex 100%®, mogą tę porcję jeszcze uszczuplić o połowę. Będzie to w dużej mierze zależało od wieku i poziomu wytrenowania danej osoby.

Jeśli nadal zastanawiasz się nad sensem używania BCAA w sporcie, nie zapominaj również o innych ich właściwościach, które były już opisywane we wcześniejszych artykułach. Niektóre doniesienia naukowe sugerują, że BCAA oprócz poprawy regeneracji powysiłkowej mogą wpływać także na opóźnienie pojawienia się zmęczenia w trakcie wysiłku (tzw. teoria tryptofan-serotonina). Przy takim wykorzystaniu aminokwasów rozgałęzionych sugerowałbym, aby zwiększyć ich dawkę do 10g.

Konrad Klekot

Bibliografia:

1.       Shimomura Y, Yamamoto Y, Bajotto G. Nutraceutical Effects of Branched-Chain Amino Acids on Skeletal Muscle, J. Nutr. February 2006 vol. 136 no. 2 529S-532S.

2.       Chang TW, Goldberg AL. The origin of alanine produced in skeletal muscle. J Biol Chem. 1978 May 25;253(10):3677–3684. 

3.       Gabryel B, Kapałka A, Sobczyk W, et al. Dysregulation of the mTOR signaling pathway in the pathogenesis of autism spectrum disorders Postepy Hig Med Dosw (Online). 2014 Apr 10;68:375-83.

4.       Wang X, Proud CG, The mTOR pathway in the control of protein synthesis. Physiology (Bethesda). 2006 Oct;21:362-9.

5.       Greiwe JS, Kwon G, McDaniel ML, Semenkovich CF. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Sep;281(3):E466-71.

6.       Phillips S. 2014. A brief review of critical processes in exercise-induced muscular hypertrophy. Sports Med 44(1):71–7.

7.       Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, et al. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014 Feb;99(2):276-86.

8.       Moore, D. R., Robinson, M. J., Fry, J. L., Tang, J. E., Glover, E. I., Wilkinson, S. B., et al. (2009). Ingested protein dose response of muscle and albumin protein synthesis after resistance exercise in young men 1–3. Am. J. Clin. Nutr. 89, 161–168.

9.       Witard, O. C., Jackman, S. R., Breen, L., Smith, K., Selby, A., and Tipton, K. D. (2014a). Myofibrillar muscle protein synthesis rates subsequent to a meal in response to increasing doses of whey protein at rest and after resistance exercise. Am. J. Clin. Nutr. 99, 86–95.