Ważne: Strona wykorzystuje pliki cookies.

W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia Państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb.
Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Państwa urządzeniu końcowym.
Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej "Polityce Cookies".

Nie wyświetlaj więcej tego komunikatu
strona główna
DIETA I SUPLEMENTACJA
GLUTAMINA: kontrowersyjna, ale skuteczna
Sławomir Ambroziak
12.05.2015

    Zasadność stosowania glutaminy w celu wspomagania efektywności treningu siłowego podawana bywa ostatnio w wątpliwość. Jej dobrze ugruntowaną pozycję podważyły wyniki jednego badania, które „poszyły w świat”, a - podchwycone przez licznych malkontentów i podniesione do rangi problemu pierwszoplanowego - niesłusznie zdeprecjonowały ten cenny suplement sportowy. Oponenci glutaminy często niepoprawnie lub tendencyjnie interpretują też wyniki takich badań, które są bardzo dobre i wyraźnie zaświadczają o celowości stosowania glutaminy jako środka wspomagającego rozwój masy mięśniowej. Dlatego dzisiaj spróbuję przedstawić całą prawdę o glutaminie.

    Suplement anaboliczny

    Glutamina weszła na drogę kariery niemal w tym samym czasie co kreatyna, czyli gdzieś na przełomie lat osiemdziesiątych i dziewięćdziesiątych. Glutamina jest bowiem wprawdzie aminokwasem, składnikiem białka, ale dosyć szczególnym: jej molekuła posiada unikalną zdolność terminalnego magazynowania azotu w postaci grupy aminowej. W organizmie pełni więc funkcję transportera tego pierwiastka. Wiemy, że azot jest charakterystycznym składnikiem protein, dlatego też bilansem azotowym mierzymy metabolizm białka. Jeżeli bilans taki jest dodatni, czyli zatrzymujemy więcej azotu, niż tracimy, wiemy, że w naszym organizmie dominują procesy anaboliczne, dzięki którym rosną mięśnie zbudowane w przewadze z białek. I odwrotnie, ujemny bilans azotowy świadczy o katabolizmie, degradującym białka i wyniszczającym mięśnie.

    Spożycie glutaminy, nośnika azotu, poprawia bilans azotowy.

    To po pierwsze. A po drugie, mobilne grupy aminowe glutaminy wchodzą na drogę transaminacji i wprzęgane są w procesy anaboliczne, służąc produkcji aminokwasów i odbudowie białek. 

    Bodaj pierwszym doniesieniem, które uchyliło glutaminie furtkę do arsenału suplementów sportowych, było badanie MacLennana z 1987 roku. Autor nasycał glutaminą izolowane mięśnie szczurów, obserwując, że aminokwas ten zwiększa o 66% anabolizm białek przy absencji i o 80% w obecności insuliny.

    W 1988 r. ten sam autor wykonał podobne doświadczenie, donosząc, że nasycanie szczurzych mięśni glutaminą obniża ponad 10-krotnie utratę białek i prawie 3-krotnie hamuje ich rozpad, w porównaniu z wynikami uzyskanymi przy nieobecności tego aminokwasu.
    W tym samym roku owoce swoich prac przedstawił Jepson, a z badań jego zespołu jasno wynikało, że poziom glutaminy w organizmach żywych szczurów jest ściśle skorelowany z tempem syntezy białek.
    Millward doszedł w 1989 r. do identycznego wniosku, formułując dodatkową konkluzję – wysoki poziom glutaminy nie tylko stymuluje anabolizm białek, ale jednocześnie hamuje jego katabolizm.
    Hammarqvist, również w 1989 r., odżywiał pozajelitowo dwie grupy pacjentów, u których przeprowadzono operację w obrębie jamy brzusznej. Jedna grupa otrzymywała wlewy ze standardowej mieszaniny aminokwasów, druga zaś – identycznej mieszanki, tyle że wzbogaconej glutaminą. W trzecim dniu takiego postępowania po operacji, w porównaniu z grupą kontrolną, bilans azotowy w grupie glutaminowej był ponad 3-krotnie wyższy, a ogólne stężenie aminokwasów w mięśniach szkieletowych - wyższe o ponad 5 procent.
    Znowu ten sam rok (1989) i podobna metodyka, tyle że tym razem Stehle przeprowadza badania na pacjentach po operacji raka okrężnicy. Podawanie standardowej mieszanki odżywczej, wzbogaconej peptydem glutaminowym – alanylo-glutaminą, w porównaniu z grupą kontrolą (standardowa mieszanka plus wolna alanina i glicyna), prowadzi do 160-procentowej poprawy bilansu azotowego.
    Natomiast Guoyao i Thompson wykazali w 1990 roku, w badaniu in vitro, że dodatek glutaminy do podłoża stymuluje syntezę białek w izolowanych włóknach mięśniowych w sposób zależny od stężenia aminokwasu. Przy najwyższym stężeniu glutaminy anabolizm wzrastał o ponad 58%, w porównaniu ze stężeniem zerowym, i o ponad 42%, w porównaniu ze stężeniem fizjologicznym.

    W tej sytuacji nie powinno nas dziwić, że na początku lat dziewięćdziesiątych glutamina wkroczyła szerokim frontem na obszar wspomagania wysiłku w dyscyplinach siłowych i sylwetkowych.

    Nóż w plecy

    Drogę do dalszej kariery zastąpiły glutaminie wyniki pewnego badania. Chodzi tutaj o pracę Louise Deldicque (2008 r.), która udowodniła, że zawarta w komórkach mięśniowych
    glutamina jest antagonistą leucyny w oddziaływaniu na kinazę mTOR.

    W tamtym czasie doskonale już wiedziano, że kinaza mTOR jest głównym stymulatorem syntezy protein we włóknach mięśniowych: enzym ten nabiera aktywności pod wpływem działania hormonów anabolicznych, głównie insuliny i insulinopodobnego czynnika wzrostu IGF-1, jak również niektórych aminokwasów, szczególnie leucyny.

    Ponadto pobudza translację, strategiczny etap procesu wytwarzania białek, polegający na wiązaniu poszczególnych aminokwasów w złożone łańcuchy peptydów. Jeżeli glutamina działa więc przeciwstawnie do leucyny na kinazę mTOR , to musi hamować anabolizm. I właśnie taki wniosek wyciągnęli z tego badania i ponieśli w świat domorośli guru od wspomagania wysiłku, chociaż wnioski samych autorów były znacznie szersze, a w kluczowym punkcie – zupełnie odwrotne.

    Kinaza mTOR, jak wszystkie enzymy z kategorii kinaz, aktywowana jest na drodze fosforylacji. Fosforylacja to proces wiązania danej molekuły z rodnikiem fosforanowym – takim samym jak ten, którym posługuje się ATP przy napędzaniu skurczów pracujących włókienek mięśniowych. W przypadku kinazy mTOR molekułami wiążącymi rodniki fosforanowe są dwie cząsteczki seryny – aminokwasu wchodzącego w skład białka tego enzymu.
    W omawianym tutaj badaniu wykorzystano izolowane, dojrzewające komórki mięśniowe myszy, poddawane działaniu albo leucyny, albo glutaminy, albo mieszaniny obu aminokwasów. Dodatek do podłoża leucyny zwiększał fosforylację jednej cząsteczki seryny o ponad 50%, drugiej zaś – 8-krotnie. Natomiast dodatek glutaminy faktycznie dawał efekt przeciwstawny do leucyny i obniżał fosforylację jednej cząsteczki seryny o ok. 25%, za to podwyższał drugiej – 2-krotnie. Z kolei mieszanina obu aminokwasów zwiększała fosforylację jednej seryny o ponad 40%, a drugiej – aż 12-krotnie.

    Aktywna kinaza mTOR przekazuje kaskadowo dalej swoje sygnały prowadzące do fosforylacji kolejnych białek, które leżą na szlaku sygnałowym tego enzymu. Bardzo ważnym punktem całego programu jest fosforylacja (aktywacja) białka rybosomalnego, oznaczonego symbolem S6, gdyż to ostatecznie ono uruchamia procesy anaboliczne. A kiedy aktywność tego białka wzrastała pod wpływem leucyny o ok. 75 %, to pod wpływem glutaminy - o ok. 30%, a mieszaniny obu aminokwasów – o ok. 80 %.
    Najważniejszy jest jednak efekt końcowy – stężenie białek kurczliwych wytworzonych w komórkach mięśniowych. I tutaj niespodzianka: podczas gdy pod wpływem działania leucyny komórki mięśniowe zwiększyły produkcję ciężkich łańcuchów miozyny o 10%, to pod wpływem działania glutaminy - o 40%, a mieszaniny obu aminokwasów – uwaga (!) – aż o 270 %.

    Nieoczekiwanie więc badanie, które rzekomo grzebie glutaminę, okazuje się wspierać przekonanie o wybitnie anabolicznych właściwościach tego aminokwasu.

    Wyniki badania dowodzą bowiem, że glutamina jest 4-krotnie silniejszym anabolikiem od leucyny, z którą współpracuje zresztą synergistycznie, zwiększając jej aktywność anaboliczną... prawie 30-krotnie.

    Gdzie mamy szukać źródeł tego totalnego nieporozumienia? W pierwszej kolejności odniósłbym się do tytułu omawianego badania, nieco mylącego niedoświadczonych publicystów: „Antagonistyczne efekty leucyny i glutaminy na szlak mTOR w miogenicznych komórkach C2C12”. Po przeczytaniu ogólnodostępnego, enigmatycznego abstraktu tej pracy, również można odnieść wrażenie, że leucyna i glutamina działają całkowicie przeciwstawnie na anaboliczny szlak kinazy mTOR i na proces syntezy białek. Wszystko staje się jasne dopiero po lekturze pełnego teksu, za którą to przyjemność wydawnictwo Springer domaga się czterdziestu dolarów, bez pięciu centów.

    Zresztą już wcześniej, w 2003 r., wpływ glutaminy na izolowane komórki mięśni poprzecznie prążkowanych serca (kardiomiocyty) badał Xia, obserwując, że dodatek tego aminokwasu do hodowli aktywuje kinazę mTOR, prowadzi do hipertrofii komórek, poprawiając o ponad 51% ogólne stężenie w nich białka i zwiększając 4-krotnie i 6-krotnie poziom syntezy białek kurczliwych – odpowiednio – aktyny i ciężkich łańcuchów miozyny.

    W 2007 r. Evans blokował kilkoma sposobami w izolowanych komórkach mięśniowych przenośnik glutaminy SNAT2, za każdym razem obserwując, że hamowanie transportu tego aminokwasu prowadzi do zubożenia wewnątrzkomórkowych zasobów glutaminy, a w konsekwencji – do wyciszenia całego szlaku sygnałowego kinazy mTOR i upośledzenia procesu syntezy białek, porównywalnego z działaniem znanego, najsilniejszego inhibitora kinazy mTOR – rapamycyny. Przy okazji tych badań zaobserwowano również, że spadkowi poziomu glutaminy towarzyszy obniżenie wewnątrzkomórkowego stężenia leucyny, gdyż pierwszy aminokwas pośredniczy w transporcie drugiego do wnętrza komórek mięśniowych.

    Tania Cristina Pithon-Curi badała w 2010 r. wpływ glutaminy na anaboliczne i kataboliczne szlaki sygnałowe oraz syntezę białek, wykorzystując zarówno izolowane komórki mięśniowe, jak też żywe szczury. Dodatek glutaminy do kultur komórkowych prowadził do fosforylacji (aktywacji) kinazy mTOR oraz wzrostu anabolizmu białek, mierzonego poziomem inkorporacji leucyny do wnętrza komórek mięśniowych. Podobne efekty zaobserwowano w tkance mięśniowej szczurów, żywionych przez 15 dni dietą z dodatkiem glutaminy, w dawce 1 g na kilogram wagi ciała.

    Aktywujący wpływ glutaminy na kinazę mTOR obserwowała również Adriana Lambertucci w 2013 r. w badaniu wykonanym na szczurach. Tutaj, w mięśniach szkieletowych zdrowych szczurów, otrzymujących przez sondę dożołądkową glutaminę, w dawce 1 g na kilogram wagi ciała, doszło do ok. 5-procentowego wzrostu stężenia białka kinazy mTOR, natomiast w mięśniach szczurów cukrzycowych – do ok. 80-procentowego.

    W następnych badaniach dowiedziono już ponad wszelką wątpliwość, że glutamina i leucyna współpracują ze sobą w aktywacji kinazy mTOR, co zdaje się wyjaśniać, dlaczego łączny wpływ obu tych aminokwasów na anabolizm białek jest dużo wyższy, niż każdego z nich z osobna (Chiu, 2012; Duran, 2012; Jewell, 2015).

    Omówione wyżej - oczywiście nie wszystkie - badania dowodzą anabolicznej aktywności glutaminy. Takich prac mamy naprawdę znaczną ilość, najwyższy więc czas, by przyjrzeć się im wszystkim z bliska...

    Glutamina a hormony

    W podobnej analizie nie powinno zabraknąć przeglądu wyników świadczących o wpływie glutaminy na hormony anaboliczne i kataboliczne, gdyż relacje w układzie hormonalnym mogą wiele powiedzieć o potencjale promięśniowego działania tego aminokwasu.

    Glutamina jest w pierwszej kolejności molekułą sygnałową, zaangażowaną w mechanizmy związane z uwalnianiem bodaj najsilniejszego hormonu anabolicznego organizmu – insuliny.

    Tak przynajmniej wynika z pracy Li, z 2004 r., której autor udowodnił w doświadczeniach na szczurach, że glutamina pośredniczy w stymulowanej aminokwasami i glukozą sekrecji insuliny przez komórki trzustki produkujące ten hormon.
    W tej sytuacji nie dziwi, że w 2009 r. Greenfield, podając jednorazowo 30 g glutaminy w trzech oddzielnych dniach, uzyskał za każdym razem znamienny wzrost poziomu insuliny w krwiobiegu, zarówno u szczupłych ochotników, jak też zdrowych-otyłych oraz otyłych, cierpiących na cukrzycę typu 2. Natomiast gdy podano glutaminę chłopcom z dystrofią mięśniową - 0.5 g glutaminy na 1 kg masy ciała - po upływie 5 godzin zaobserwowano u nich wzrost poziomu insuliny o blisko 43 procent.

    Jednakże glutamina nie tylko zwiększa uwalnianie insuliny, ale jednocześnie potęguje jej aktywność w tkankach docelowych, czyli poprawia tzw. wrażliwość insulinową. Dowiódł tego m.in. Bakalar (2006 r.) w badaniu na grupie 40 hospitalizowanych pacjentów.
    Jest to w dużej mierze konsekwencją przedstawionego wyżej faktu, iż glutamina wpływa pozytywnie na szlak sygnałowy insuliny, m.in. biegnący w komórkach mięśniowych.

    Należy w tym miejscu zaznaczyć, że wpływ glutaminy na wrażliwość insulinową jest dosyć specyficzny...

    Zapewne pamiętamy, że ten silny hormon anaboliczny ma zasadniczą wadę: jest tak samo efektywnym anabolikiem w odniesieniu do tkanki mięśniowej, jak i tłuszczowej, sprzyjającym nie tylko rozwojowi masy mięśniowej, ale jednocześnie gromadzeniu tłuszczu. Natomiast Prada (2007 r.) w badaniu na szczurach udowodnił, że suplementacja glutaminy obniża wrażliwość tkanki tłuszczowej na insulinę, a podwyższa wrażliwość tkanki mięśniowej, co w konsekwencji prowadzi do redukcji masy tłuszczu.

    Welbourne (1995 r.) podawał ochotnikom 2 gramy rozpuszczonej w coli glutaminy w dwudziestominutowym okresie po spożyciu lekkiego śniadania, obserwując, że już ta niewielka dawka aminokwasu prowadzi po 90 minutach do znacznego (ponad 4-krotnego) wzrostu poziomu anabolicznego hormonu wzrostu (GH).

    Również Arwert (2003 r.) podawał ochotnikom glutaminę, tyle że wzbogaconą glicyną i kwasem nikotynowym (witaminą PP), gdzie łączna dobowa dawka obu aminokwasów wynosiła 5 gramów. Po trzech tygodniach suplementacji odnotował, że w grupie glutaminowej, w porównaniu z grupą placebo, poziom hormonu wzrostu w krwiobiegu jest wyższy o 70 procent.

    Amy Ellis przeprowadziła w 2013 r. próbę z udziałem dwudziestu dziewięciu starszych, zdrowych ochotników w wieku od 65 do 87 lat. Badanym podawano codziennie albo 28 g glutaminy, wzbogaconej argininą i HMB, albo izokaloryczny proszek jako placebo. Po sześciu miesiącach suplementacji zaobserwowano znaczny wzrost masy mięśniowej oraz poziomu anabolicznego IGF-1 we krwi seniorów z grupy glutaminowej; w grupie placebo nie doszło do żadnych zmian w obrębie tych dwóch parametrów.

    Ale glutamina, czego dowiódł Coeffier (2003 r.), wpływa pozytywnie na poziom IGF-1 również w organizmach młodzieńców.

    Autor tego badania podawał dojelitowo, za pomocą sondy dożołądkowej, dwudziestu młodym (średnia wieku 22 lata) zdrowym ochotnikom albo sól fizjologiczną, albo mieszaninę aminokwasów, albo glutaminę. W porównaniu z solą glutamina zwiększyła poziom IGF-1 we krwi o 4.75%, natomiast w porównaniu z aminokwasami – o 5.55 %. Doszło też tutaj do wzrostu poziomu insuliny – odpowiednio o 90 i 20 %.

    Pozytywnego wpływu podawania glutaminy na utrzymanie wysokiego poziomu IGF-1 w osoczu krwi dowodził jeszcze Moeser (2005 r.) w doświadczeniu z wykorzystaniem świnek jako zwierzęcego modelu badawczego.

    Dabidi Roshan zgromadził w 2009 r. dwudziestu czterech aktywnych fizycznie osiemnastolatków i poddał ich dwom próbom wysiłkowym do wyczerpania, oddzielonym czterodniową przerwą. Młodzieńcy zostali podzieleni na dwie grupy, z których jedna grupa popijała bezcukrową lemoniadę (placebo), druga zaś – taki sam napój, tyle że wzbogacony 6 gramami glutaminy, przez cztery dni rozdzielające próby wysiłkowe. W odniesieniu do grupy placebo i poziomu wyjściowego, w grupie glutaminowej poziom kortyzolu w ślinie obniżył się o blisko 15 %.

    W 2010 r. Sharp wykonał badanie z udziałem ośmiu atletów, którzy zostali poddani ciężkiemu treningowi siłowemu. Autor podzielił ochotników na dwie grupy – pierwszą, przyjmującą przez 4 tygodnie kontynuowania programu treningowego 2 g glutaminy i 4 g BCAA dziennie, i drugą, otrzymującą placebo. Przed programem suplementacyjno-treningowym, w trakcie jego trwania i po zakończeniu ochotnikom pobierano krew, w celu określenia zmian w poziomach testosteronu i kortyzolu. W odniesieniu do grupy placebo i wartości wyjściowych, w grupie glutaminy poziom anabolicznego testosteronu wzrósł prawie 2.5-krotnie, ponad 2-krotnie obniżył się natomiast poziom katabolicznego kortyzolu. Ostatecznie, w grupie glutaminy wzrosła ponad 7-krotnie wartość stosunku testosteronu do kortyzolu, która wyznacza potencjał anaboliczny organizmu ćwiczącego siłowo atlety.

    Hakimi poddał w 2012 r. trzydziestu studentów ośmiotygodniowemu programowi ćwiczeń siłowych, dzieląc młodych mężczyzn na dwie grupy – spożywającą 25 g glutaminy dziennie lub taką samą ilość skrobi jako placebo. W porównaniu z grupą kontrolną, w grupie glutaminowej doszło do następujących zmian w obrazie hormonalnym: hormon wzrostu – wzrost o 303 %; testosteron – wzrost o 128%; IGF-1 – wzrost o 115%; kortyzol – spadek o 433%.

    W tym miejscu warto zauważyć, że aktywność glutaminy względem kortyzolu nie ogranicza się li tylko do obniżania (z czego jest chyba najlepiej znana) poziomu tego hormonu w organizmach sportowców.

    Salehian (2006 r.) postulował bowiem, że aminokwas ten hamuje jednocześnie aktywność kataboliczną kortyzolu. Badacz odwoływał się tutaj do starej pracy Hicksona z 1995 r., w której zaobserwowano, że podawanie szczurom glutaminy, łącznie z octanem kortyzolu, hamuje w 70 procentach ubytek masy mięśniowej, będący efektem aktywności katabolicznej tego hormonu. Aby udowodnić tę tezę, Salehian podawał szczurom deksametazon (superaktywny, stosowany w lecznictwie, 30-krotnie silniejszy analog kortyzolu) lub deksametazon z glutaminą, jak również traktował izolowane komórki mięśniowe – albo deksametazonem, albo mieszanką deksametazonu z glutaminą. W badaniach tych ustalono, że glutamina wyraźnie hamuje destrukcję mięśni wywołaną przez deksametazon, a mechanizm jej antykatabolicznej aktywności opiera się w dużej mierze na... hamowaniu pobudzającego wpływu kortyzolu na produkcję katabolicznej i antyanabolicznej miostatyny.

    Tutaj należy podkreślić, że zdolnością hamowania aktywności kortyzolu odznacza się jedynie glutamina podana dodatkowo w postaci suplementu, nie zaś związany aminokwas, wchodzący w skład białek pokarmowych.

    Do podobnego wniosku doszedł Boza w 2001 roku, karmiąc jedne, leczone deksametazonem szczury dietą z wysokim udziałem glutaminy, innym podając natomiast jej równoważnik w postaci wolnego aminokwasu. Tylko bowiem w grupie wolnej glutaminy doszło ponad 50-procentowego wzrostu tempa anabolizmu białek. Autor postulował, że glutamina, związana z białkami pokarmowymi, wykorzystywana jest głównie na własne potrzeby tkanek trzewnych.

    Obok kortyzolu, innym hormonem katabolicznym, silnie pobudzającym produkcję miostatyny w mięśniach, jest czynnik TNF alfa.

    I faktycznie, kiedy Bonetto dodał TNF alfa do hodowli komórek mięśniowych, poziom mistatyny wzrósł o ok. 220 procent w odniesieniu do komórek kontrolnych hodowanych na samym podłożu. Jednakże w kulturach komórkowych, poddawanych jednocześnie działaniu TNF alfa i glutaminy, wzrost poziomu miostatny wyniósł jedynie ok. 90 procent. Ostatecznie możemy więc uznać, że glutamina obniża o ok. 130% poziom mistatyny w mięśniach, pozostających pod wpływem TNF alfa. A obserwacja ta jest niezwykle ważna głównie z tego powodu, że najwięcej TNF alfa powstaje w trakcie wysiłków beztlenowych niekwasomlekowych, które prowadzą do uszkodzeń włókien mięśniowych, charakterystycznych m.in. dla treningów kulturystycznych (Zembrom-Łacny, 2008).

    Glutamina, mięśnie, anabolizm

    Skoro glutamina, jak widzieliśmy, zdecydowanie podnosi poziom i poprawia aktywność hormonów anabolicznych, obniżając jednocześnie poziom i hamując aktywność hormonów katabolicznych, powinna poprawiać status anaboliczny całego organizmu i wpływać pozytywnie na masę naszych mięśni. Z uwagi na takie właściwości glutaminy wielokrotnie testowano tę molekułę w badaniach klinicznych, upatrując w niej leku anabolicznego, poprawiającego bilans azotowy i hamującego utratę mięśni w przebiegu ciężkich chorób wyniszczających.

    I tak np. Carroll (2004 r.) podawał pozajelitowo dziewiętnastu chorym w stanie krytycznym albo konwencjonalną mieszankę odżywczą, albo wzbogaconą glutaminą, obserwując w drugiej grupie, w porównaniu z pierwszą, 120-procentową poprawę bilansu białkowego.

    Cofnijmy się jednak jeszcze na chwilę do 2000 roku, do bardzo ciekawego doświadczenia, wykonanego przez Holećka na szczurach. Autor ten badał wpływ toksyn bakteryjnych na metabolizm białka w relacji z glutaminą. Po aplikacji toksyny bakteryjnej w mięśniach gryzoni doszło do wysokiego wzrostu procesów katabolicznych i spadku anabolicznych, co skutkowało znacznym pogorszeniem bilansu białkowego całego organizmu. Natomiast podanie zwierzętom po 30 minutach glutaminy odwracało te efekty, hamując katabolizm i poprawiając ogólny bilans białkowy.
    Dlaczego wyniki tej pracy uznałem za szczególnie ciekawe...? Mamy tu przecież do czynienia z sytuacją często spotykaną w sporcie: infekcja bakteryjna niszczy sporą część ciężko wypracowanej masy mięśniowej. Sportowcy często włączają też do suplementacji glutaminę, z uwagi na jej zdolność do podnoszenia odporności, z czego zresztą słynie ten aminokwas.

    Natomiast powyższe badanie pokazuje nam, że glutamina nie tylko chroni przed infekcją, ale jednocześnie zapobiega ubytkom masy mięśniowej, będącym przykrymi efektami jej przebiegu.

    W 2002 roku May testował przydatność glutaminy w kacheksji – wyniszczeniu mięśni, związanym z przebiegiem ciężkiej choroby. Podzielił w tym celu trzydziestu dwóch, cierpiących z powodu nowotworów pacjentów na dwie grupy, gdzie jedna (kontrolna) przyjmowała codziennie zbilansowaną pod względem zawartości azotu mieszaninę aminokwasów, zaś druga (eksperymentalna) – 14 g glutaminy, w połączeniu z argininą i HMB. Po czterech tygodniach eksperymentu, gdy masa mięśniowa w grupie kontrolnej uległa obniżeniu o 1.34, to w grupie glutaminowej wzrosła o 1.12 kilograma.


    Bardzo ciekawe doświadczenie przeprowadził Momekav w 2010 roku... Badacz wyizolował tutaj ludzkie włókna mięśniowe, utrzymując je na pożywce o 4-krotnynie niższym stężeniu, aniżeli potrzebne do optymalnego wzrostu komórek. Następnie pozostawił jedną, kontrolną grupę komórek na takim podłożu, a dwie kolejne, wyodrębnione grupy traktował fizjologicznymi stężeniami dwóch form glutaminy – zwykłego i specjalnie stabilizowanego aminokwasu. Po 72 godzinach, w porównaniu z kontrolą, zawartość białka we włóknach traktowanych zwyczajnym aminokwasem wzrosła o 30, zaś stabilizowaną glutaminą – o 50 procent.

    Glutamina – pakerom

    Varnier podawał w 1995 r. intensywnie trenującym przez 90 minut kolarzom albo 30 mg glutaminy na kilogram wagi ciała, albo mieszaninę alaniny z glicyną, albo roztwór soli fizjologicznej, a dwie godziny po zakończeniu treningu odnotował ponad 3-krotnie wyższe stężenie glikogenu w mięśniach zawodników z grupy glutaminowej, w porównaniu z grupą aminokwasową i solną.
    Nie muszę chyba przypominać, co oznacza tak wysoki wzrost stężenia glikogenu dla mięśni kulturystów i zawodników z dyscyplin sylwetkowych...

    Wiadomo – nasycone glikogenem mięśnie są duże i pełne, zdolne do wykonywania większej liczby powtórzeń, większymi ciężarami.

    W 2001 r. Candow podawał przez 6 tygodni młodym (18-24 lata), trenującym siłowo atletom albo 0.9 g glutaminy na kilogram beztłuszczowej masy ciała (ok. 35 g), albo taką samą ilość maltodekstryny jako placebo. Po zakończeniu eksperymentu zawodnicy z grupy glutaminowej, w porównaniu z placebo, dysponowali o 1% większą siłą i większą o 0.3% masą mięśniową, natomiast tempo katabolizmu mięśniowego, mierzone poziomem markera rozpadu białek w moczu, było niższe w tej grupie o 15 procent.

    Warto na chwilę zatrzymać się przy wynikach powyższego badania, gdyż bywają one podnoszone do rangi argumentów na „nie” przez oponentów glutaminy. Autorzy tej pracy, faktycznie, konkludowali, że suplementacja glutaminy nie wpływa w znaczący sposób na wydajność mięśni, kompozycję ciała lub rozpad białek u młodych zdrowych atletów. Konkluzja ta pozostaje jednak kwestią interpretacji wyników. Zauważmy, że większa w ciągu 6 tygodni, w porównaniu z placebo, o 1% siła – to dla zawodnika, chlubiącego się np. rekordem 100 kg, więcej o 1 kilogram na sztandze. Natomiast większa o 0.3% masa mięśniowa – to, dla średniej klasy pakera, więcej o jakieś 150 g czystych mięśni, a w skali roku – więcej o 1.2 kilograma. A każdy kulturysta wie najlepiej, jak trudno zyskać kilogram dobrej muskulatury...

    Drugi „haczyk” kryje się w metodyce eksperymentu. Doświadczenie to wykonano zgodnie ze standardami przewidzianymi dla badań klinicznych, czyli z użyciem kontroli placebo. Przypomnę, że badania kliniczne zaprojektowano w celu testowania leków, które stosujemy w dawkach miligramowych. W takiej sytuacji – kilkadziesiąt czy nawet kilkaset miligramów maltodekstryny (węglowodanu) byłoby wzorowym placebo, czyli substancją obojętną dla organizmu.

    Ale przy dawce 35 g znakomicie przyswajalna maltodekstryna przestaje być obojętna, czyli nie spełnia kryteriów placebo.

    Ostatecznie więc w powyższym eksperymencie nie badano już aktywności glutaminy względem placebo, tylko względem węglowodanów. A spożywanie węglowodanów w tak wysokich dawkach, w porze okołotreningowej, prowadzi do znacznego przyrostu masy i siły mięśni (m.in. Andersen, 2005; Cribb, 2006). Ponieważ maltodekstryna bez wątpienia fałszowała wyniki, dlatego lepiej oprzeć się tutaj na efektach, uzyskanych w odniesieniu do wartości wyjściowych. Jeżeli w ten sposób podejdziemy do zagadnienia, to zobaczymy, że suplementacja glutaminy doprowadziła, w przeciągu sześciu tygodni, do 6-procentowej progresji siły i 2-procentowego przyrostu masy mięśniowej, co już na pewno stanowi wynik znamienny statystycznie.
    Można w tym miejscu zapytać (co zresztą uczynił kiedyś jeden z moich adwersarzy w podobnej dyskusji): skoro kilkudziesięciogramowa dawka węglowodanów daje niewiele słabsze efekty jak podobna porcja glutaminy, to czy nie lepiej spożywać po prostu węglowodany, bo wtedy taniej wychodzi? Odpowiem pytaniem na pytanie: kiedy najczęściej stosujemy glutaminę? Kiedy robimy wycinkę i tniemy węglowodany! A wszystko w tym celu, by redukować tłuszcz, bez szkody, a nawet z pożytkiem, dla masy mięśniowej.

    Kolejne badanie, którego wyniki również bywają przedmiotem manipulacji, odnosi się właśnie do współpracy glutaminy z węglowodanami. Otóż, Wilkinson (2006 r.) postanowił sprawdzić, czy glutamina wspomaga dobroczynne działanie na mięśnie niezbędnych aminokwasów (EAA) i węglowodanów. Ochotnicy wykonali w tym przypadku półtoragodzinny trening kolarski o umiarkowanej intensywności i zostali podzieleni na dwie grupy, z których jedna otrzymała po zakończeniu ćwiczeń mieszankę węglowodanów i EAA (ok. 70 g ww. i 9 g EAA), druga zaś – identyczny napój, ale wzmocniony ok. 20 g glutaminy (0.3 g/kg). Jak się okazało, w trzygodzinnym przedziale restytucji, dodatek glutaminy nie wzmocnił działania aminokwasów i węglowodanów na syntezę glikogenu i białek. I na tej informacji poprzestają często oponenci glutaminy, pomijając końcowy wniosek, mówiący o tym, że dodatek glutaminy doprowadził do silnego hamowania procesów katabolicznych w kolejnych etapach procesu odnowy powysiłkowej.

    Z kolei Lehmkuhl (2003 r.) skompletował 29-osobową grupę sportowców, złożoną ze sprinterów, skoczków i miotaczy, i poddał młodych atletów 8-tygoniowemu, progresywnemu programowi treningów siłowych. Celem tego badania była weryfikacja doniesień na temat anabolicznej aktywności dwóch najpopularniejszych w tamtym czasie suplementów kulturystycznych – kreatyny i glutaminy. Autor podzielił atletów na trzy grupy, podając codziennie jednej (kontrolnej) placebo, drugiej (kreatynowej) - kreatynę (0.3 g/kg w pierwszym tygodniu i 0.03 g/kg w siedmiu kolejnych), trzeciej zaś – taką samą ilość kreatyny plus 4 g glutaminy.
    Uzyskane tutaj wyniki wyglądały następująco: masa mięśniowa – placebo – przyrost o 0.5, kreatyna – przyrost o 2.2, kreatyna plus glutamina – przyrost o 3; tkanka tłuszczowa – placebo – redukcja o 0.2, kreatyna – redukcja o 0.5, kreatyna plus glutamina – redukcja o 0.8 kilograma.
    Widzimy, że efekt redukcyjnego działania glutaminy na tkankę tłuszczową, obserwowany przez Pradę na szczurach, potwierdza się idealnie w przypadku ćwiczących siłowo atletów. Jeżeli natomiast wartości odnoszące się do przyrostu masy mięśniowej, mierzone w kilogramach, przeliczymy procentowo, dojdziemy do przekonania, że już 4-gramowy dodatek glutaminy zwiększa o ponad 36% anaboliczną aktywność kreatyny (2.2 kg + 36.4% = 3.0 kg).

    Powróćmy na chwilę do badania Sharpa z 2010 roku, wykonanego z udziałem ośmiu atletów, poddanych ciężkiemu treningowi siłowemu. Przypomnijmy, że autor podzielił tu ochotników na dwie grupy – pierwszą, przyjmującą przez 4 tygodnie kontynuowania programu treningowego 2 g glutaminy i 4 g BCAA dziennie, i drugą, otrzymującą placebo. W odniesieniu do grupy placebo i wartości wyjściowych - w grupie glutaminy poziom testosteronu wzrósł prawie 2.5-krotnie, a ponad 2-krotnie obniżył się poziom kortyzolu. Ostatecznie, w grupie glutaminy wzrosła ponad 7-krotnie wartość stosunku testosteronu do kortyzolu, wyznaczająca potencjał anaboliczny organizmu ćwiczącego siłowo atlety.
    Natomiast w tym miejscu - uzupełnienie: w grupie glutaminowej, w porównaniu z placebo, mierzony poziomem kinazy kreatynowej rozpad włókien mięśniowych uległ obniżeniu o blisko 30 procent.

    Kończąc przegląd badań, które wskazują na przydatność glutaminy w kulturystyce oraz innych dyscyplinach siłowych czy sylwetkowych, powrócę do częściowo omówionej już wyżej pracy Hakimi z 2012 roku.

    Przypomnę, że autor poddał tutaj 30 studentów ośmiotygodniowemu programowi ćwiczeń siłowych, dzieląc młodych mężczyzn na dwie grupy – spożywającą 25 g glutaminy dziennie lub taką samą ilość skrobi jako placebo (surowa skrobia, w przeciwieństwie do maltodekstryny, jest węglowodanem niemal w ogóle nie trawionym w przewodzie pokarmowym i nieprzyswajalnym przez organizm).

    W porównaniu z grupą kontrolną, w grupie glutaminowej doszło do następujących zmian w obrazie hormonalnym: hormon wzrostu – wzrost o 303 %; testosteron – wzrost o 128%; IGF-1 – wzrost o 115%; kortyzol – spadek o 433 %.
    Teraz natomiast wypada sprawdzić, w jakim stopniu te niezwykle korzystne zmiany przełożyły się na końcowe efekty treningowe... Wszystko to wyglądało następująco: wyciskanie na ławie – placebo – poprawa wyniku o 3.53, glutamina – poprawa wyniku o 6.25; przysiad – placebo – poprawa wyniku o 3.54, glutamina – poprawa wyniku o 6.02; masa mięśniowa – placebo – przyrost o 0.9, glutamina – przyrost o 2.9; tkanka tłuszczowa – placebo – redukcja o 0.2, glutamina – redukcja o 0.6 kilograma.

    Podsumowując...

    Wyniki ostatniej pracy nie pozostawiają już chyba cienia wątpliwości:

    glutamina jest silnym anabolikiem, wspomagającym rozwój masy i siły mięśni sportowców, a do tego – dosyć aktywnym spalaczem tłuszczu, ułatwiającym redukcję tkanki tłuszczowej.

    Generalnie rzecz biorąc, przedstawiony wyżej zasobny arsenał badań nad glutaminą każe myśleć o tym aminokwasie jako o znakomitym środku wspomagania wysiłku w dyscyplinach siłowych i sylwetkowych. 

    Zwróciłbym szczególną uwagę na wykazany w tych doświadczeniach synergizm, zachodzący pomiędzy glutaminą a kreatyną i BCAA (leucyną, izoleucyną, waliną). Zauważmy, że - w badaniach z użyciem samej glutaminy - stosowano dawki w przedziale 25-35 g, przy czym niższa dawka dawała lepsze efekty w postaci przyrostu masy i siły mięśni. Jednak tam, gdzie osiągnięto znakomite rezultaty, a glutaminę zestawiano z kreatyną lub BCAA (ewentualnie z HMB – najaktywniejszym metabolitem BCAA), dawki oscylowały między 2 g a 14 g. Wszystko to świadczy o tym, że nie musimy stosować glutaminy w monstrualnych dawkach, aby osiągnąć zamierzone efekty, natomiast jej zestawienie z kreatyną i BCAA pozwala spodziewać się większych przyrostów, przy mniejszym nakładzie finansowym.

    Z powyższego przeglądu badań wyłania się jeszcze jeden wniosek, potwierdzający zresztą starą prawdę: kreatyna plus glutamina plus BCAA – to baza wspomagania w sportach siłowych i sylwetkowych.
     

    1076 Podziel się:
     
    Drukuj

    Aby dodawać komentarze musisz być zalogowany.
    zaloguj się   › zarejestruj się
    ZAMÓW TERAZ
    Prenumerata_46PB On-line 45

    WYDARZENIA

    Ladies
    NAJNOWSZE VIDEO
    zobacz więcej

    NAJPOPULARNIEJSZE ARTYKU£Y

    CZYTANE
    OCENIANE
    PRZESYŁANE

    ZADAJ PYTANIE

    Być może odpowiedź znajdziesz w magazynie Perfect Body!
    Aby zadać pytanie musisz być zalogowany.
    zaloguj się   › zarejestruj się

    ANKIETA

    Wybierz najlepsze hasło dla magazynu Perfect Body:
    Perfect Body - encyklopedia dobrej sylwetki
    Perfekcyjnie napisany, dla każdego zrozumiały Perfect Body, doskonały
    Perfect Body - drogowskaz prawdziwego mężczyzny
    Perfect Body, czasopismo każdego sportowca
    Uwaga silny magazyn dla ludzi aktywnych - Perfect Body: Nie otwierać bez konsultacji ze specjalistą.
      wyniki

    NEWSLETTER

    podaj swój e-mail:

    TAGI

    anabolizm mięśnie BCAA HMB HST IGF-1 MAPK/ERK MMA aminokwasy anabolik anabolizm antykatabolik astaksantyna beta karoten białko dieta hipertrofia hormony karotenoidy ksenoestrogeny leucyna mTOR mięśnie plan treningowy policja ramiona regeneracja seks sen sex siła suplementy testosteron tkanka tłuszczowa trening warzywa witamina A wojsko węglowodany


    © Nutrifarm Sp. z o.o.
    All Rights Reserved
    PODSTAWOWE LINKI

    Trening
    Dieta I Suplementacja
    Zdrowie
    Ert
    Kuchnia
    Sex
    WYDAWNICTWO

    Kontakt
    Prenumerata
    Wydarzenia
    Nota prawna
    Polityka Cookies
    TWOJE KONTO

    Zaloguj się
    Zarejestruj
    Przypomnij hasło
    DOŁĄCZ DO NAS

     Facebook
     Twitter
     Youtube

    Do góry ˆ